老年脑癌的特征是潜意识失去和认知障碍。AD是导致脑癌的主要缘故，目前全球有超过5千万人严重影响，预期到2050年，这一十进制将超过1.5亿。淀粉样蛋白-β（Aβ）肽的42个残基异构体可以自零件成不溶聚合体，其被认为是引起AD的小分子除此以外的核心。因此，在小分子高水平上洞察Aβ42的汇聚处理过程是非常重要的，以便联合开发有效的放射治疗策略，宗旨抑制其自零件。
在现在的20年里，人们长期以来在努力联合开发必需干扰蛋白质缺失螺旋聚积的氟化。然而，到目前为止，还没有任何药物可应用于这些疾小儿的小儿理使用。这种败北的主要缘故之一是我们对小小分子与蛋白质汇聚物相互作用并干扰其汇聚的处理过程不完全洞察。
都只，分析管理人员利用远红外线纳米光度的单小分子形态和分析化学敏感性，首次从外部测量了单个Aβ42低聚物和纤维状物种与汇聚抑制倍沙马丁中间的结构设计和相互作用，倍沙马丁必需在体外防止Aβ42汇聚，并在阿尔茨海默小儿的细胞和类似物中再一其脑部毒性。
其分析结果表明，该氟化的羧基通过单个共价与Aβ42汇聚物相互作用。这些结果并存了远红外线纳米光度作为一种基于结构设计的药物见到的庞大工具，应用于蛋白质缺失螺旋引起的疾小儿。
类似原文：
Francesco Simone Ruggeri et al. Infrared nanospectroscopy reveals the molecular interaction fingerprint of an aggregation inhibitor with single Aβ42 oligomers. Nature Communications (2021).
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